Ezan oldum dinmedim, bayrak oldum inmedim, şehit oldum ölmedim. Adım Müslüman soyadım Türk benim...
  • ULVİ HOCAM NURKUL HOCAM 2300 GÜN 7 YIL OLDU LÜTFEN GELİN SİZİ ÇOK ÖZLEDİK.. İlimyuvası Yönetim İletişim ilimyuvasi.com@gmail.com

Enzimlerin kullanım alanları ve kullanım amaçları nelerdir? nasıl ve niçin hangi alanlarda kullanılı

F@lsefe

Uzman Onbaşı
ENZİMLER

Enzimler, canlı dokuların
bileşiminde az miktarda bulunan, fakat çok önemli rolleri olan organik
katalizörlerdir.Yapılarını esas olarak proteinler oluşturduğu için, enzimlere ****bolik proteinler de
denmektedir.Canlı hücrenin bütün fonksiyonları enzimlerle sağlandığından ; yaşama, bir anlamda
birbirini izleyen enzimatik tepkimeler bütünü de denilebilir.O halde,enzimler olmasaydı biyokimyasal
değişmelerin hemen hepsi yaşa hızını ayak uyduramaz başka bir değişle
canlılık olmazdı.
Bir biyolojik sistemde meydana gelen tepkimeleri ,laboratuarda
oluşturmak istersek,karşımıza çok yüksek sıcaklık , basınç gibi birtakım fizikokimyasal
yöntemlerin uygulanması gibi sorunlar ortaya çıkar. Bu fizikokimyasal yöntemlerin uygulanması
halinde bile,reaksiyonların birçoğu izlenemeyecek derecede yavaş seyreder. Oysa ki biyolojik
sistemlerde bu tepkimeler öylesine kolay ve hızlı olmaktadır ki; örneğin
karbonhidrat ,protein ve yağlar ancak derişik asit, ya da bazik
çözeltilerde kaynatılarak hidroliz edilmesine karşın; bu maddeler, sindirim sisteminde çok
daha yumuşak koşullarda ve 370C hidroliz olabilmektedir. O halde biyolojik
sistemlerde tepkimelerin kolay ve hızlı oluşmasına destek veren ya da
aracı olan birtakım yapıların olması gerekir. İşte bu işlevleri yürüten
organik maddeler enzim adı verilen biyolojik katalizörlerdir. Enzimler reaksiyonları hızlandıran
ve reaksiyon sonunda değişmeden çıkan maddelerdir. Katalizörlerin çok azı dahi
çok iş görür ve bu moleküller tekrar tekrar kullanılabilir. Katalizörler
reaksiyonların aktivasyon enerjisini düşürerek vücut sıcaklığında meydana gelmesini sağlar.
Su
da önemli bir katalizördür. H+ ve Cl– kuru ortamda birleşmezler;
sulu ortamda ise patlayarak birleşirler. Demir, platin, nikel, palladyum da
endüstride katalizör olarak kullanılır (pamuk yağının doyurulması). Her kimyasal tepkimenin
başlayabilmesi için bir enerji engeli vardır. Hatta enerji veren tepkimelerin
dahil başlayabilmesi için belirli bir enerjinin verilmesi gerekir. Bu enerjiye
“aktivasyon enerjisi” denir.
Aktivasyon enerjisi, moleküllerin enerjisini yükselterek tepkimeye girmesini
sağlar. Bu çoğunlukla ısıtma ile gerçekleşir. Ancak unutmamak gerekir ki,
organizmaların ısıya karşı dayanma güçleri sınırlıdır. Canlı hücrelerde aktivasyon enerjisinin
düşürülmesi, yüksek ısı kullanılarak gerçekleştirilemez. Aktivasyon enerjisinin düşürülmesinde katalizörler kullanılır.

1.Enzimlerin Sınıflandırılması

Önceleri enzimlerin birçoğu, sadece substrat isimlerine göre “az”
eki ilave edilerek tek grupta toplanırdı. Günümüzde ise 2000’den fazla
farklı enzimin bilinmesi, böyle bir sınıflandırmayı yetersiz kılmaktadır. Bu sebeple,
uluslar arası bilimsel sınıflandırma sistemine gidilmiştir. Bu sisteme göre; bir
enzim ECS x.x.x.x şeklinde bir numara almaktadır. Örneğin, glikoz transferaz
enziminin tanımlanması “ECS 2.7.1.1” şeklinde yapılmaktadır. İsmin sonundaki “az” eki
enzim olduğunu;
“2” transferaz olduğunu;
“7” fosfotranferaz olduğunu;
“1” hidroksil
grup taşıdığını;
“1” bir fosfat grubunu D-glikoza verdiğini ifade eder.
Bu sistem, bütün enzimleri 6 grupta toplamakta ve bu gruplar
da kendi içlerinde alt gruplara ayrılmaktadır.
Enzim sınıfları aşağıda belirtildiği
gibidir.
Enzimlerin Sınıflandırılması
Sınıf
Fonksiyonu
Oksido-redüktazlar
Elektron transferi yapan enzimlerdir.
Yani oksidasyon-redüksiyon reaksiyonlarını(redoks tepkimelerini) katalizler.

redükte+ (B) redükte

okside +(B) redükte
Transferazlar
Grup transferi yapan reaksiyonları katalizleyen enzimlerdir.
Hidrojen dışında herhangi bir atom veya atom grubunun (metil, karboksil,
amino, fosfat grupları), bir molekülden diğerine aktarılmasını sağlarlar.
AX+B
A+BX
Hidrolazlar
Su moleküllerini kullanarak kompleks moleküllerin bağlarını parçalayan enzimlerdir
(sindirim reaksiyonları).
Liazlar
Bir molekülden su molekülü çıkarmadan bir grubu
koparan enzimlerdir. Örneğin C-C bağı al dolaz veya karboksilaz enzimleriyle
yıkılabilir. Ayrıca,C-O ve C-N bağını yıkan enzimler de bu gruba
girerler.
İzomerazlar
İzomerik grupları vermek üzere, molekül içi grup transferi
yapan enzimlerdir.
Ligazlar
ATP yıkımı ile dehidrasyon reaksiyonlarını katalizleyen enzimlerdir.
Enerji kullanarak substrat moleküllerinin birbirine bağlanmasını; örneğin aminoasitlerin ve yağ
asitlerinin aktifleşmesini sağlarlar.
Enzim çeşitleri ve fonksiyonları tablosu

2.Enzimlerin Yapısı

Enzimler basit ve bileşik yapılı olmak üzere iki gruba ayrılır.
Basit yapılı enzimler (üreaz ve pepsin gibi) sadece proteinden ve
yardımcı kısımlardan meydana gelir.
a) Protein Kısım
Yalnızca proteinden meydana
gelen bu kısım enzimlerin çok çeşitli olmasını ve enzimin hangi
maddeye etki edeceğini belirler. Sindirim enzimleri gibi basit enzimler yalnızca
proteinden oluşmaktadır.
b) Yardımcı Kısım
Yardımcı kısım, organik veya inorganik
moleküllerden meydana gelir. Koenzimleri oluşturan organik moleküller genellikle B grubu
vitaminler, NAD, FAD ve sitokromlardır. İnorganik moleküllere ise “kofaktörler” denir.
Bunlara örnek olarak da Ca++,Mg++,Zn++,K+ gibi elementleri verebiliriz.
Yardımcı kısım,
bileşik enzimlerin etkinlik gösterebilmesi için mutlaka gereklidir. Enzimin esas iş
yapan kısmı olup, moleküllerin bağlarına etki eder (parçalama- birleştirme gibi).
Ne protein kısmı, ne de yardımcı kısım ayrı ayrı etkili
olamazlar. Yani bileşik enzimin çalışabilmesi için iki kısmın da bir
arada bulunması gerekir. Apoenzimle yardımcı kısmın meydana getirdiği yapıya “holoenzim”
denir. Apoenzime sıkıca bağlanan protein yapıda olmayan tüm yardımcı kısımlara
da “prostetik grup” denir.
Bir apoenzim daima bir koenzim veya
kofaktörle çalışabilmesine rağmen, aynı koenzim veya kofaktör bir çok apoenzimle
çalışabilir.


3.Enzimlerin Özellikleri

Etki ettiği maddenin sonuna “az” eki getirilerek,
ya da katalizlediği tepkimenin çeşidine göre adlandırılırlar. Örnek olarak kitine
etki eden kitinaz enzimin, verebiliriz.
Enzimler reaksiyonları başlatmazlar, başlamış reaksiyonları
hızlandırırlar. Reaksiyonları başlatan ise aktivasyon enerjisidir.
Enzimler, hücre içinde sentezlenirler;
hücre içi ve hücre dışı ortamlarda çalışırlar.
Enzimler etkilerini maddenin
dış yüzeyinden başlatırlar; maddelerin yüzeyi ne kadar geniş olursa etkinlikleri
o kadar hızlı olur. Örneğin, kıyılmış ete enzimin etkisi aynı
miktarda parça etten daha hızlıdır.
Enzimlerin etkinlikleri son derece hızlıdır.
Örneğin sığır karaciğerinden elde edilen katalaz enzimi, bir saniyede 00C
de 5,000,000 H2O2 (hidrojen peroksit) molekülünü parçalayabilir. Enzimin etkinlik değeri
(=turnover sayısı); enzimin saniyede etki ettiği substrat sayısıyla belirlenir. Bu
00C de katalaz enzimi için 5,000,000’dir. Katalaz enziminin parçaladığı H2O2
‘yi demir atomu yalnız başına ancak 300 senede parçalayabilir.
Enzimler
genellikle spesifik olup, her enzim belli bir reaksiyonu katalizler. Enzimin
etki ettiği maddeye “substrat” denir. Etkilenen madde enzimin yüzeyine anahtarın
kilite uyması gibi yapı bakımından uygunluk gösterir. Reaksiyon sonunda çıkan
madde üründür. Enzimler reaksiyon sonunda değişmeden çıkar ve aynı reaksiyon
için tekrar tekrar kullanılabilirler.
Enzim substrat arasında ilişki anahtar ve
kilit modeline benzetilmesine rağmen enzimin aktif bölgesinin sabit bir yapısı
olmadığı bazı moleküller için şekil değişikliklerine uğradığı belirlenmiştir. Şekil 4’de
gösterildiği substratlar enzimin aktif bölgesine tutunduklarında enzimle substrat arasında zayıf
bağlar oluşur ve enzimin şekli değişir. Bu değişiklik substratla enzim
arasındaki uyumu, bağlanma isteğini ve kuvvetini artırır. Reaksiyon sona erdiğinde
enzim herhangi bir değişikliğe uğramaksızın açığa çıkar. Bu şekilde enzimin
substratın durumuna göre şeklini ayarlamasına induced-fit hipotezi denmektedir.
Enzimler takım
halinde çalışırlar. Birinin son ürünü kendisinden sonraki enzimin substratı (etkilediği
madde) olabilir. Örneğin amilaz enzimi nişastayı iki glikozlu maltoza, maltaz
enzimi de maltozu glikoza parçalar. Glikoz da bir seri enzim
aracılığı ile laktik aside dönüştürülür. Yani, reaksiyonların her basamağında ayrı
bir enzim görev alır.
Yukarıdaki reaksiyonlar dizisinde E3 bozulursa ürün
oluşmaz. Ürünün oluşabilmesi için ortama E3 ilave edilmelidir.
Enzim tepkimeleri
çift yönlü olup, moleküllerin parçalanmasını veya birleşmesini sağlarla. Enzimler, tepkimenin
yönünü değil, dengenin oranını belirler. Örneğin lipaz yağı parçalayabildiği gibi;
aynı zamanda gliserinle yağ asidinin birleşmesini de sağlar.
Denge noktası;
yani, tepkimenin hangi yöne gideceği “termodinamik yasalarına” göre belirlenir. Çünkü
denge bir tarafa doğru giderken enerji verir, tersine enerji alır.
Dengenin yönünü belirleyen faktörleri; konsantrasyon, gerekli ısı ve basınç şeklinde
sıralayabiliriz.
Enzimlerin protein kısmı ribozomlarda sentezlenir. Eğer DNA’nın enzimi sentezleten
bölümü bozulursa (mutasyon) ilgili enzim yapılamaz. Sonuçta enzimin etkilediği reaksiyon
gerçekleşmediği için hücre, ölüme dahi gidebilir.


4.Enzimlerin Çalışmasını Etkileyen Faktörler


Protein yapıda olan enzimlerin çalışmasını etkileyen birçok faktör bulunur.
a)
Enzim Konsantrasyonu
Ortamda yeterli miktarda substrat var ise; reaksiyonun hızı,
enzim konsantrasyonu ile doğru orantılı olarak artar.
b)Substrat Konsantrasyonu
Ortamda
yeterli miktarda enzim bulunduğu durumda, substrat miktarını artırmaya devam ettiğimiz
taktirde bir müddet sonra reaksiyonun hızı sabitleşir. Çünkü, ortamda bulunan
enzimlerin tümü substratlarla reaksiyona girmiş olur.
c)Sıcaklık
Enzim reaksiyonları vücut
sıcaklığında hızlıdır. Sıcaklığın düşmesi reaksiyonu yavaşlatır, ancak, enzimlerin yapısına tesir
etmez. Sıcaklık yükseldikçe reaksiyonlar hızlanır, sıcaklığın belli bir dereceden (45-55
0C) sonra artması, enzimlerin yapısını bozacağından reaksiyon durur. Çünkü enzimler
protein yapısında olduğundan yüksek sıcaklığa dayanamazlar.
d)Ortam pH’sı
Her enzimin
en iyi çalıştığı bir pH aralığı vardır. Bu aralık genellikle
nötr’e yakın değerlerdir. Ancak asidik veya bazik ortamlarda çalışan enzimler
de vardır. Örneğin pepsin enzimin en iyi çalıştığı pH 1,2’dir.
Düşük ve yüksek pH dereceleri enzimlerin çalışmasını engeller. Daha önce
de açıkladığımız gibi pH; ortamın asidik, nötr veya bazik olmasını
ifade eder.
e)Ortamdaki su miktarı
Enzimler sulu ortamda etkili olup,
genellikle su miktarının %18’in altında olduğu ortamlarda çalışmaz. Reçel ve
pekmez yapımını buna örnek olarak verebiliriz. Bal ve pekmezin sulandırınca
ekşimelerinin sebebi enzimlerin aktif hale geçmesinden ileri gelir.
f)İnhibitörler (engelleyiciler)
Enzim reaksiyonlarını yavaşlatan veya engelleyen maddelere inhibitörler denir. Substratlara çok
benzeyen bu maddeler enzimlerle birleşerek, enzimi etkisiz hale getirirler. Bazı
inhibitörler ise, enzimlerle birleşip enzimin parçalanmasına neden olurlar. Antibiyotiklerin vücuttaki
etki mekanizması bu sisteme göre işler. Bazı maddeler ise, enzimin
substratını veya aktif maddesini bozar. Bunlara örnek olarak bazı ilaçları
(antibiyotikler), bazı zehirleri (yılan, akrep, arı zehiri, siyanür, arsenik), zirai
ilaçlar ve ağır ****lleri (kurşun, bakır ve civa) verebiliriz.
g)Aktivatörler
(Aktifleştiriciler)
Enzimler reaksiyonlarını hızlandıran maddelere “aktivatör” denir. Özellikle mangan, nikel,
klor ve magnezyum iyonları enzimlerin etkinliğini artırır. Bazı aktivatörler, enzimin
substratı ile birleşmesini kolaylaştırırken, bazıları enzimin aktif yüzeyini daha da
aktif hale getirerek reaksiyon hızını artırırlar. Yine panzehirler, enzime bağlanmış
olan zehiri kendine bağlayarak enzimin serbest kalmasını ve enzimatik reaksiyonların
normal seyrinde devam etmesini sağlar. Yani aktivatörler enzim aktivitesini artıran
inorganik veya organik maddelerdir (H2S,KCN ve sistein gibi).
5.Enzim İşlevinin
Düzenlenmesi
Hücrelerdeki bütün reaksiyonları katalizleyen enzimlerin aktivitesi ve miktarı, hücre
ihtiyacına göre düzenlenmek zorundadır. Bu düzenleme hem tek hücrelilerde hem
de çok hücrelilerde görülmektedir. Dolayısıyla canlıda bu şekilde madde ve
enerjinin ekonomik olarak kullanımı sağlanır. Canlılarda bu düzenleme ilkesine benzerlik
gösterir.
Her organizmanın belirli hücrelerde belirli proteinler sentezler. Örneğin hemoglobin
ancak alyuvarlarda,sindirim enzimleri (tripsin,pepsin,amilaz) ancak belirli bezlerde sentezlenmektedir.bu şekilde hem
madde, hem de enerji ekonomik bir şekilde kullanılmış olur.
Enzim
işlevlerin düzenlenmesi aşağıdaki gibi birkaç madde
halinde özetlenebilir.
Enzimlerin bazıları oluştukları yerde zararlı etki yaptıklarında,
hücre bir ‘inhibisyon ‘ (engelleme) mekanizması geliştirir. Örneğin; tripsin, pankreas
hücrelerinde oluştuğu zaman inaktif tiripsinojen şeklindedir. Böylece inaktif tiripsinojen pankreasın
yapısını bozmaz.tiripsonejen ancak duedenumda (oniki parmak bağırsağı ) enterokinaz enziminin
etkisiyle aktif tripsin haline dönüşür. Dikkat edilirse bu düzenlemede enzim
aktivitesi , mevcut enzimlere yeni bir grubun elenmesiyle sağlanır.
Enzimatik
reaksiyonlar dizisi sonucu oluşan son ürünler ,belli bir konsantrasyonu erişince
enzim faaliyetinin durması gerekir. Bu sırada feed-back ( geri besleme)
mekanizması devreye girer (şekil-4.18). buna göre reaksiyonlar sonucu oluşan son
ürün, ****bolik yolun ilk enzimi ile gevşek olarak bağlanarak enzimin
faaliyeti baskılanır.bu şekilde hücrede madde yığılmasının önüne geçilmiş olur.
Eğer
bir hücrede enzimlerin katalizlediği olay sonucu oluşacak maddeye daha fazla
ihtiyaç varsa o zaman gerekli enzimlerin bir miktar daha sentezler.bu
olaylar hormonlar sayesinde gerçekleşir.
KOENZİMLER
Bazı enzimlerin saf protein molekülleri
olup, yapısında aminoasitten başka bir grup bulunmadığını (basit enzim), bazılarının
ise aktivite gösterebilmesi için kofaktör adını verdiğimiz inorganik ****l iyonlarına
veya koenzim denilen kompleks organik moleküllere ihtiyaç duyduğunu öğrenmiştiniz. Koenzim
ve kofaktörler reaksiyon esnasında geçici olarak bağlandığı halde, bazı bazı
enzimlerde bu gruplar devamlı olarak kovalent bağları ile bağlı olarak
bulunurlar.
Koenzimlerin temelinde b-grubu vitaminleri oluşturur. Bunlar
içinde en önemlileri şunlardır.
Tiamin Pirofosfat (TPP): yapında vitamin-B,olarak
bilinen tiamin bulunur.TPP çeşitli reaksiyonlarda ara taşıyıcı olarak rol oynar.Örneğin
,pirüvat dekarboksilaz reaksiyonlarında asetaldehit taşıyıcısıdır.
Flavin Adenin dinükleotitler (FAD): Yapısında
B2 vitamini olarak bilinen riboflavin bulunur.flavin mononükleotit (FMN)ve flavin adenin
dinükleotid(FAD),bu gruptaki öneli koenzimdir. Bu koenzimlerde NAD gibi oksidasyon-redüksiyon reaksiyonlarında
iş görür ve krebs çemberinde substratlardan hidrojen çeker.
Nikotinamid Adenin
Dinükleotid (NAD) ve Nikotinamid Adenin Dinükleotid Fosfat (NADP) : Bu
koenzimler oksidasyon ve redüksiyon reaksiyonlarda iş görürler. Bunlardan NAD ,hücre
solunumda görev alırken ,NADP fotosentez reaksiyonlarında çalışır.(Şekil 4.19)
Koenzim A
(CoA) :Koenzim A pentotetik asitten oluşur.(B vitamini türevi).CoA: protein ,yağ
ve karbonhidratların parçalanması sonucu açığa çıkan asetik asiti krebs çemberine
taşır. (asetik-CoA). Bu molekül, daha sonra asetik asitten ayrılarak tekrar
aynı işi yapar. Asetik asit ise krebs reaksiyonunda CO2 ve
H2O ‘ya kadar parçalanır.
Piridoksin Fosfat : yapısında B6 vitamini
olarak bilinen piridoksin bulunur.aminoasitlerin ****bolizma reaksiyonlarında enzimlere bağlı olarak çalışır.
Biotin: Enzimatik karboksiyon reaksiyonlarında (COOH)karboksil grubunun ara taşıyıcısı olarak
görev yapar.
Folik Asit: Karbonla alkil grubu
taşıyıcısı olarak iş görür.
Koenzim B12
: Ana bileşeni B12 vitamini olup
,metil grubu transfer eden enzim reaksiyonlarına katılır.

ENZİM ARAŞTIRMALARI

Enzimlerin insanlar tarafından endüstriyel alanda kullanılmaları
çok eski devirlere kadar uzanmaktadır. İlk çağlardan beri üretildiği bilinen
ekmek, yoğurt,şarap, peynir gibi gıda maddelerinin üretiminde, incir bitkisinden elde
edilen sıvı ile sütten peynir yapıldığını bildirmiştir. Daha sonra bu
sıvıda ‘fisin’ adı verilen bir enzim olduğu bulunmuştur.
Enzimler hakkındaki
ilk bilgiler 1570’li yıllarda elde edilmiştir.pasteur ve liebing gibi birçok
ünlü araştırmacının katkıları ile enzimler hakkında pekçok temel bilgi sağlanmıştır.
1838 yılında alman kimyacı berjeıius, reaksiyon hızı üzerine etki yapan
maddelere ‘katalizör veya katalizatör’ adını vermiştir.
1838’de gagnrard ve schav
adlı iki bilgin, birbirinden habersiz olarak fermantasyon olayını incelemiş ve
bu olayın maya adı verilen bazı mikro organizmalar aracılığıyla meydana
geldiğini açıklamıştır.
1879’da Kühne ,biyolajik reaksiyon hızlarına etki eden maddeleri
ayırt etmek için yunanca mayada bulunan anlamına gelen ‘enzim’ kelimesini
önermiştir.
1883 ‘ de poyen veperşon nişastanın çözünürleştirilmesinde malt özütü
içinde bulunan ‘diastaz enziminin’ etkin olduğunu belirlemiştir.
18852de blumenthal ,
peynir yapımında kullanılmak üzere ,ilk kez rennin enziminin özütünü ,
teknolojik boyutlarda üretmeyi başarmıştır.
1897’de büchner ,maya hücrelerinden bazı
enzimleri ayırmayı başararak , yeni bir araştırma alanı
açmıştır.
1915’te rahm ,lipaz ve proteaz enzimlerinin çamaşır yıkama sularına
katılarak ,çok etken bir temizleyici olarak kullanılabiceğini göstermiştir.
1926 ‘da
james B.Summer ,ilk kez üreaz enziminin kristallerini elde ederek ,molekülün
büyük bir kısmının protein olduğunu göstermiştir..
1930’da ise Northrop ,kuintz,herriott
ve amson gibi bilginlerden oluşan bilim adamı grubu sırası ile
pepsin ,tripsin ,kimotripsin ve karboksipeptinaz enzimlerini kristalize etmeyi başarmıştır.
1930
‘arda 80 adet enzim tanınırken , 1968’lerde bu rakam 1300
‘e 1982 ‘de 2000’e yükselmiştir. Günümüzde ise 25000 enzimin olduğu
bilinmektedir ve yine enzimlerle ilgili çalışmalar süratle devam etmektedir.

ENZİMLERİN
UYGULAMA ALANLARI


Zamanında enzimler genelde endüstri, klinik, tıp ve eczacılık
gibi alanlarda kullanılmaktadır. Enzimler ;bitkisel, hayvansal kaynaklardan ve mikro organizmalardan
elde edilmektedir. Örneğin proteini parçalayan enzimlerden olan papain bitkisinden ;
fisin.,incir bitkisinden; nişastayı parçalayan alfa-amilaz,çimlenmekte olan arpadan ;tripsin,büyük baş hayvanların
pankreaslarından :winkytongue:epsin tavuk ve sığırların bazı sindirim lizozim,yumurta akından ;rennin
veya proteaz enzimi ,süt emmekte olan buzağıların 4.midesinden endüstriyel ölçmekte
üretilmektedir.
Enzim kaynağı olarak mikroorganizmalar; kolay çoğalabilmeleri , enzim oluşumunun
kolay kontrol edilebilmesi gibi nedenlerden dolayı potansiyel kaynak olarak düşünülürler.
Bitkilerden elde edilen proteazların yanında , bakterilerden de proteaz amilazlar
ve glikoz-izomeraz gibi endüstriyel öneme sahip enzimler de elde edilmektedir.
Ayrıca glikoz oksidiz ,katalaz, lipaz ,laktoz vb. daha birçok enzim
küf mantarından elde edilmektedir.
Bugün tıp ,eczacılık, tarım, hayvancılık, çevre,gıda
,kağıt,tekstil,deterjan vb. birçok alanda enzimler kullanılmaktadır. Son yıllarda biyoteknoloji alanında
gelişmelerle elde edilen enzimlerin kullanımının en fazla olduğu alan gıda
endüstrisidir.proteazlar ve amilazlar bu alanda en çok kullanılan enzimlerdir. Eczacılıkta
da enzimler kullanılmaktadır. Bu alandaki en iyi örneği ,hazım kolaylaştırıcı
bazı ilaçların bileşimindeki besinlerimizin temel bileşenlerinden olan proteini parçalayan proteaz
,nişastayı parçalayan selüloz ,yağları parçalayan lipaz ve laktozu parçalayan laktaz
enzimlerdir. Enzimlerin eczacılıkta kullanıma bir diğer örnek de penisilin amidan
enzimidir.
Yine enzim kullanımının en fazla olduğu alanlardan biriside deterjan
endüstrisidir. Deterjanlar kullanılacakları alana göre bileşimi değişen kompleks karışımlardır. Bazı
deterjanlar alkali koşullarda aktivite gösteren alkali-protez (bazik) enzimlerini içerirler,bazı deterjanların
yapımında da amilaz ve lipazlar kullanılmaktadır. Bu enzimlerin etkisi ile
özellikle protein , yağ ve nişastanın tesiriyle oluşan kirlilik etkisi
bir şekilde temizlenir. Deri işlemede ve deri endüstrisinde de enzimlerden
yararlanılmaktadır. Bakteriyel protezler,deri dokusu dışındaki proteinlerin ve yağların temizlenmesinde bazı
proteazlar
Deriden kılların ayrılmasında ve derinin yumuşatılmasında kullanılmaktadır. Ayrıca çeşitli
selülozlu atıkların karbon kaynağı olarak kullanılmasında ,kalitesiz yağlardan daha kaliteli
yağların elde edilmesinde enzimlerden yararlanılmaktadır.
Yapılan pekçok araştırma sonucunda,enzimlerin kullanım
alanları giderek artmaktadır.Özellikle son yıllarda rekombinant-DNA teknolojisine paralel olarak ,yeni
ve istenilen özellikteki enzim elde edilmesi mümkün olmaktadır;buna bağlı olarak
da enzim kullanımı giderek yaygınlaşacaktır.
ENZİM YETERSİZLİĞİNE BAĞLI OLARAK ORTAYA
ÇIKAN ****BOLİK BOZUKLUKLAR
Canlı da her kimyasal tepkimenin belli bir
enzim yardımıyla yürüdüğünü açıklamıştık. İşte herhangi bir enzim doğuştan gelen
ve DNA yapısında bir hataya bağlı olan genetik bir nedenle
yapılamıyorsa ,yardımcı olduğu tepkime gerçekleşmez. Sonuçta ,enzim yetersizliğinden dolayı anormallikler
ortaya çıkar. Enzim hastalıkları en çok akraba evliliklerinden doğan çocuklarında
görülür.
Uzmanlar bozuklukları; protein, karbonhidrat ****bolizmaları ile sindirim sisteminde görülen
aksamalar olarak belirtmiş ve bu bozuklukların giderilmesi için dikkat edilecek
hususları da ;enzimi yetersiz olan besin öğelerinin alınmaması ;veya sınırlaması
bunun da normal gelişme ve büyümeyi etkileyecek şekilde olması gerektiği
şeklinde açıklamışlardır.
Özellikle Akdeniz bölgesinde bakla yiyen bazı insanların öldüğü
gözlenmiştir. Bunun sebebi ise glikoz-6-fosfat dehidrogenaz enziminin Çukurova yöresinde insanların
%8’inde bulunmamasıdır. Bu enzim ,oksijen miktarın ayarlanmasında rol aldığından eksik
olan bünyelerde,anti-oksijen taşıyan bir maddenin vücuda girmesi durumunda kan hücreleri
hızla ölür. Bu yüzden anti-oksijen taşıyan bakla da bu üzücü
olayın ortaya çıkmasına yol açmaktadır.
 
Moderatör tarafında düzenlendi:
Benzer Konular
Üst Alt